稀溶液與限域環(huán)境下鈣調(diào)蛋白的結(jié)構(gòu)與功能示意圖

近日，中國科學(xué)院武漢物理與數(shù)學(xué)研究所李從剛研究組在限域條件下蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能研究方面獲得新進展，相關(guān)研究結(jié)果發(fā)表在《德國應(yīng)用化學(xué)》（Angew. Chem. Int. Ed）雜志上。

限域環(huán)境在細(xì)胞中普遍存在，比如分子伴侶蛋白GroEL，核糖體的肽鏈通道等分子機器，以及多種細(xì)胞器中的膜間隙等。已有研究表明限域環(huán)境對蛋白質(zhì)的折疊、穩(wěn)定性等均有影響，但限域?qū)Χ嘟Y(jié)構(gòu)域蛋白的結(jié)構(gòu)與功能的影響知之甚少。

核磁共振波譜是獲取復(fù)雜環(huán)境下蛋白質(zhì)高分辨結(jié)構(gòu)與功能的最有力手段。研究人員利用核磁共振在模擬限域環(huán)境反膠束中研究了重要信號轉(zhuǎn)導(dǎo)蛋白——鈣調(diào)蛋白的結(jié)構(gòu)與功能。研究發(fā)現(xiàn)：1）鈣調(diào)蛋白的結(jié)構(gòu)與稀溶液中顯著不同，在稀溶液中鈣調(diào)蛋白主要以伸展的結(jié)構(gòu)存在，而在限域環(huán)境中則形成了緊湊的球形結(jié)構(gòu)；2）在稀溶液中鈣調(diào)蛋白與MLCK肽、AcN19肽、somatostatin肽均能相互作用；而在限域環(huán)境中，鈣調(diào)蛋白與MLCK和AcN19肽能結(jié)合，與somatostatin肽則幾乎不能結(jié)合。進一步研究發(fā)現(xiàn)造成兩種環(huán)境下功能不同的原因是空間體積效應(yīng)，而非親和力的差異。該研究解析了第一個限域環(huán)境下雙結(jié)構(gòu)域蛋白質(zhì)的高分辨結(jié)構(gòu)，為理解蛋白質(zhì)功能的環(huán)境效應(yīng)提供了結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)。同時，該研究提示細(xì)胞有可能利用限域環(huán)境來調(diào)控一些生物大分子的功能。本文由專注于提供生物科技服務(wù)的ELISA試劑盒廠商齊一生物收集整理