na是除ha外的另一種病毒囊膜表面糖蛋白，以同源四聚體形式存在，呈蘑菇狀，也具有亞型和株的特異性。na在子代病毒從宿主細胞表面釋放時，能防止病毒聚集，并促進病毒穿過覆蓋在呼吸道上皮細胞的黏液而擴散。其機制是na具有廢除受體的酶活性，它能祛除宿主細胞表面唾液酸殘基，否則當(dāng)新生病毒在出芽時，會立即與唾液酸殘基（病毒受體）結(jié)合并聚集而成簇成團，不能釋放到細胞外。goto等對最早的人流感病毒分離株a／ws／33（hind進行了研究并提出了能解釋流感病毒毒力的另一種機制。a／ws／33經(jīng)過在小鼠的腦內(nèi)接種與多次傳代獲得了毒力改變的病毒株a／wsn／33，雖然ha不含多堿性氨基酸裂解序列，但在細胞培養(yǎng)中不需要外源絲氨酸蛋白酶就可產(chǎn)生病變，并且在動物傳代時獲得了神經(jīng)嗜性和高致病力。解釋a／wsn／33病毒毒力的新機理主要是病毒的na糖蛋白能結(jié)合血清中的一種絲氨酸蛋白酶－－宿主血纖維蛋白溶酶原。goto等認(rèn)為，a／wsn／33病毒na的c末端有一個賴氨酸殘基（1ys453），它能與血清中一種絲氨酸蛋白酶（即纖維蛋白酶）原連接，高水平的該蛋白酶結(jié)合在病毒粒子附近，可直接激活了ha的裂解。此外，na 146位上一個糖基化位點的喪失對于ha的血纖維蛋白溶酶原的活性也是很重要的，因為這個糖基化位點是蛋白酶結(jié)合的空間障礙。若在nal46位恢復(fù)這個糖基化位點，那么它就抑制了ha的血纖維蛋白溶血酶原的裂解性。而在a／ws／33病毒中，na具有賴氨酸c末端，并且有一個糖基化位點，它不能結(jié)合血纖維蛋白溶酶原。castrucci等（1993）通過反向遺傳操作a／wsn／33的na基因結(jié)果還顯示，na蛋白莖部長度對其生物學(xué)活性很重要，na莖長在o～52個氨基酸的長度變化時，病毒在組織培養(yǎng)的復(fù)制能力無變化，然而在雞胚中莖越長，病毒的復(fù)制能力越好，na蛋白無莖，則病毒只局限在呼吸器官復(fù)制。