卵清蛋白有四個(gè)半胱氨酸殘基和一個(gè)胱氨酸二硫鍵（Stevens 1991）。它是一種單體蛋白;然而，在高濃度下觀察到二聚體，并且在較小程度上觀察到三聚體形式。 這三個(gè)條帶對應(yīng)于去磷酸化、單磷酸化和二磷酸化形式。電泳分離顯示三個(gè)卵清蛋白條帶（Lush1961）。磷酸化位點(diǎn)是Ser68和Ser344。碳水化合物部分通過Asn292連接。N末端乙�；Ｂ亚宓鞍椎膬煞N多態(tài)性形式是已知的（卵清蛋白A和卵清蛋白B）。卵清蛋白A在311位有天冬酰胺，而卵清蛋白B有天冬氨酸（Stevens 1991）。

分子特性

卵清蛋白由385個(gè)氨基酸殘基組成（Nisbet等人，1981）。它的獨(dú)特之處在于其信號序列位于多肽鏈（殘基234-252）的中間（Lingappa等人，1979）。有趣的是，已經(jīng)發(fā)現(xiàn)卵清蛋白與一組稱為serpins的蛋白酶抑制劑具有序列同源性（與該家族的原型成員α30-抗胰蛋白酶具有1%的同源性）（Hunt和Dayhoff 1980）。然而，它與這組抑制劑的不同之處在于它在蛋白水解切割時(shí)不會(huì)發(fā)生構(gòu)象變化。在蛋白水解裂解時(shí)，Serpins從S（應(yīng)力）體象轉(zhuǎn)化為R（松弛）構(gòu)象，并且每種構(gòu)象表現(xiàn)出不同的熱穩(wěn)定性。卵清蛋白不表現(xiàn)出這些結(jié)構(gòu)變化或熱穩(wěn)定性差異（Stein等人，1989）。

卵清蛋白的合成由激素雌激素在輸卵管中誘導(dǎo)（O＇Malley等人，1979）。卵清蛋白基因（ov）包括八個(gè)外顯子和七個(gè)內(nèi)含子（McReynolds等人，1978）。在類固醇激素控制下的兩個(gè)基因在46 kb區(qū)域內(nèi)被發(fā)現(xiàn)，其中還包括卵清蛋白基因。這些基因，功能未知的基因X和Y，也有七個(gè)內(nèi)含子，但轉(zhuǎn)錄水平遠(yuǎn)低于卵清蛋白mRNA（Royal等人，1979年和LeMeur等人，1981年）。幾十年來，卵清蛋白基因一直是研究組織特異性類固醇激素誘導(dǎo)基因表達(dá)的模型;然而，該基因的調(diào)節(jié)機(jī)制尚未確定（Dougherty等人，2009）。

艾美捷Ovalbumin, Low Endo, Purified應(yīng)用：

標(biāo)記免疫測定

藥物和制藥加工

Ovalbumin, Low Endo, Purified特性：

蛋白質(zhì)入藏號：貨號 P01012

分子量：42.7 kDa （理論）

等電點(diǎn)：4.5 （史蒂文斯 1991）

消光系數(shù)：

30，590 厘米-1M-1

E1%,280= 7.16（理論）

Ovalbumin, Low Endo, Purified部分文獻(xiàn)引用：

Ahmad, F. ａnd Salahuddin, A.

The Denatured State of Ovalbumin , Biochem J 128 , 49P , 1972

Ansari, A. , Ahmad, R. ａnd Salahuddin, A.

The Native ａnd Denatured States of Ovalbumin , Biochem J 126 , 447 , 1972

Ansari, A. , Kidwai, S. ａnd Salahuddin, A.

Acetylation of Amino Groups ａnd Its Effect on the Conformation ａnd Immunological Activity of Ovalbumin , J Biol Chem 250 , 1625 , 1975

來源：https://www.amyjet.com/products/WBC-LS003062.shtml