胰凝乳蛋白酶是種由胰腺腺泡細(xì)胞產(chǎn)生的絲氨酸內(nèi)肽酶。在胰蛋白酶對糜蛋白酶原進(jìn)行蛋白水解后，糜蛋白酶被激活。當(dāng)胰蛋白酶在賴氨酸和精氨酸處水解時，胰凝乳蛋白酶選擇性地切割由芳香殘基（酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸）形成的肽鍵（Hedstrom等， 1992）。兩種主要形式的胰凝乳蛋白酶 A 和 B 在牛胰腺中的含量相等。它們是非常相似的蛋白質(zhì)（80% 相同），但具有顯著不同的蛋白水解特性（Hartley 1964、Meloun等人1966、 Smillie 等人1968 和 Graf等人2004）。以下信息主要與 A 型糜蛋白酶原和糜蛋白酶有關(guān)。

艾美捷Worthington胰凝乳蛋白酶特異性：

胰蛋白酶通過裂解精氨酸和異亮氨酸（R15 和 I16）之間的鍵來激活胰凝乳蛋白酶，從而導(dǎo)致結(jié)構(gòu)修飾和底物結(jié)合位點的形成（Sears 2010）。胰凝乳蛋白酶與胰蛋白酶的不同之處在于胰蛋白酶在精氨酸和賴氨酸殘基處切割肽，而胰凝乳蛋白酶更喜歡大的疏水殘基（Hedstrom等， 1992）。胰凝乳蛋白酶優(yōu)先催化涉及酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸的 L-異構(gòu)體的肽鍵的水解。它也很容易作用于敏感氨基酸的酰胺和酯。胰凝乳蛋白酶對大疏水殘基的特異性可以通過由殘基 189 到 195、214 到 220 和 225 到 228 形成的疏水 S1 結(jié)合來解釋（Cohen等人， 1981）。

盡管胰蛋白酶和糜蛋白酶的 S1 位點結(jié)構(gòu)僅顯示出個差異（在 189 位），但胰蛋白酶和糜蛋白酶的定點誘變未能互換特異性，這表明胰蛋白酶和糜蛋白酶實現(xiàn)底物特異性催化的機(jī)制尚不完全清楚。 Steitz等人1969 年和 Graf等人1988 年）。

艾美捷Worthington胰凝乳蛋白酶分子特征：

糜蛋白酶 A 和 B 具有 80% 的序列同性（Hartley 1964、Meloun等人1966、 Smillie 等人1968 和 Gráf等人2004）。催化三聯(lián)體（H57、D102 和 S195）的氨基酸在 S1 家族的肽酶序列中高度保守（Gráf et al. 2004）。214 位的絲氨酸在家族中也是高度保守的，并且已被提議作為催化三聯(lián)體的第四個成員（Ohara等人1989 和 McGrath等人1992）。

艾美捷Worthington胰凝乳蛋白酶的4個應(yīng)用：

1.序列分析

2.肽合成

3.肽圖

4.肽指紋圖譜

相關(guān)研究：

羧肽酶 B (COBC/COBPMS)

羧肽酶 Y (COY)梭菌蛋白酶, Endo-Arg-C (CP)

膠原酶 (CLS1-4/CLSPA)

彈性蛋白酶 (ES/ESL/ESFF)

透明質(zhì)酸酶 (HSE/HSEP)

中性蛋白酶 (Dispase, NPRO )

木瓜蛋白酶 (PAP/PAPL/PAP2)

胃蛋白酶 (PM)

蛋白酶、金黃色葡萄球菌、Endo-Glu-C (STAP)

蛋白酶 K (PROK)

胰蛋白酶 (TL/TRL/TRL3/TRLS/TRTPCK)

胰蛋白酶、SequENZ (TRSEQII/TRSEQZ )

胰蛋白酶抑制劑 (LBI/OI/SI/SIC)

Worthington主要研究覆蓋生物技術(shù)和生命科學(xué)研究，診斷，生物制藥和生物加工應(yīng)用的高質(zhì)量純化酶，蛋白質(zhì)，核酸和試劑盒。艾美捷科技是Worthington的中國代理商，為科研工作者提供優(yōu)質(zhì)的產(chǎn)品與服務(wù)。

來源：https://www.amyjet.com/brand/Worthington.shtml