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產(chǎn)品展示

鈣調(diào)蛋白研究:作用機理及BML-SE325-0001生物活性

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鈣調(diào)蛋白研究:作用機理及BML-SE325-0001生物活性

更新日期:2023/4/13 16:16:40

所 在 地:中國大陸

產(chǎn)品型號:

簡單介紹:Enzo人重組鈣調(diào)蛋白:大腸桿菌中產(chǎn)生的鈣結合蛋白。

相關標簽:鈣調(diào)蛋白 

優(yōu)質(zhì)供應

詳細內(nèi)容

 Ebashi 等在 1965 年報道了細胞中存在介導鈣信號的鈣結合蛋白,隨后 Cheung 將這一類能結合鈣離子的磷酸二酯酶(PDE)激活蛋白命名為“鈣調(diào)蛋白”(calmodulin,簡稱 CaM)。 [4]

 

鈣調(diào)蛋白是一種廣泛存在于真核細胞中,進化上高度保守的一類鈣離子受體蛋白。鈣調(diào)蛋白是由148個氨基酸組成單鏈蛋白質(zhì),相對分子質(zhì)量為16.7kDa。等電點為4.0 左右,是一種酸性水溶性熱穩(wěn)定蛋白,可以在外界溫度很高的情況下仍可保持其良好的生物活性。不同生物來源的鈣調(diào)蛋白,其氨基酸水平其相似,同源性也非常高,理化性質(zhì)和生物學活性的相似度也很高,這對于維持多種多樣的鈣調(diào)蛋白結合蛋白家族的相互作用非常重要。 [3]

 

鈣調(diào)蛋白本身是沒有活性的,它對鈣具有絕丨對的依賴性。鈣調(diào)蛋白是鈣離子的胞內(nèi)受體,鈣離子濃度增加時,起激發(fā)鈣調(diào)蛋白的作用。鈣調(diào)蛋白與 Ca2+結合時,因親和力的不同可分為兩種結合位點,高親和力位點可以結合一個Ca2+,低親和力位點結合 2至 3 個Ca2+,結合Ca2+之后,蛋白質(zhì)α螺旋含量增加 5%-10%。Ca2+-CaM復合物能與靶酶結合,并激活靶酶,產(chǎn)生生物學變化,激發(fā)一系列反應。 [5]

 

鈣調(diào)蛋白作用機理:

鈣調(diào)蛋白分子本身無酶的活性,在無Ca2+的情況下,也無生物學活性;但在胞內(nèi)Ca2+結合后,鈣調(diào)蛋白發(fā)生構型上的變化,暴露疏水區(qū),疏水區(qū)與依賴于 鈣調(diào)蛋白的靶酶相互作用而調(diào)節(jié)酶的活性。 [4]  作為一個多功能的Ca2+傳感器,鈣調(diào)蛋白能夠應對不同Ca2+濃度。結合Ca2+后,鈣調(diào)蛋白會發(fā)生構象轉變,從而使含鈣的鈣調(diào)蛋白能夠與調(diào)控的目標分子結合。鈣調(diào)蛋白的結構及其Ca2+結合特性已有廣泛研究。蛋白質(zhì)數(shù)據(jù)庫(PDB)中已經(jīng)有超過 190個實驗測定的鈣調(diào)蛋白結構,包括結合Ca2+和未結合Ca2+的單純鈣調(diào)蛋白結構,以及結合了不同蛋白質(zhì)片段的復合物結構。 [3]

 

未結合 Ca2+的無鈣 鈣調(diào)蛋白(簡稱為 apo-CaM)具有一個緊湊的結構,其 N 端和 C 端兩個結構域排列到一起。結合Ca2+后形成的含鈣鈣調(diào)蛋白(簡稱為 holo-CaM)構像會從閉合狀態(tài)變換到打開的狀態(tài)。在鈣調(diào)蛋白結構轉變的過程中,兩個結構域的構像變化會導致其暴露出疏水表面,疏水表面對于鈣調(diào)蛋白與目標蛋白的相互作用其重要。鈣調(diào)蛋白構像的可塑性和靈活性使其能采用不用的構像,從而與不同的目標蛋白相互作用,調(diào)節(jié)這些分子的活性。Ca2+的結合所引起的鈣調(diào)蛋白的構像轉變對于發(fā)揮其調(diào)節(jié)功能起到至關重要的作用。 [2]

 

艾美捷Enzo人重組鈣調(diào)蛋白#BML-SE325-0001詳細信息:

替代名稱: CaM,磷酸二酯酶3':5'-環(huán)核苷酸激活劑

序列: 序列與Genbank加入M27319.1相同。

源: 產(chǎn)于大腸桿菌。

配方: 凍。無鹽。

純度: ≥95% (SDS 頁面)

純度細節(jié):通過多步色譜純化。

生物活性:引發(fā)鈣調(diào)磷酸酶(Ca 2+/鈣調(diào)蛋白依賴性Ser/Thr蛋白磷酸酶2B,PP-2B)的Ca2+依賴性活化,其效力和大程度與純化的天然鈣調(diào)蛋白相同。

應用說明:鈣調(diào)蛋白可用于激活鈣調(diào)蛋白依賴性磷酸二酯酶、鈣調(diào)磷酸酶、CaM 激酶等。

重構: 在水或適當?shù)木彌_液中復溶。

航運: 藍冰

長期儲存:-20°C

處理: 避免凍融循環(huán)。復溶后,準備等分試樣并儲存在-20°C。

RUO - 僅供研究使用

 

參考資料:

1  Miao Zhang, Cameron Abrams, Liping Wang,等. Structural Basis for Calmodulin as a Dynamic Calcium Sensor[J]. Structure, 20(5)   .pubmed.2013-05-09[引用日期2020-04-08]

2  李彥,蔡永琴,岳俊杰,等.鈣調(diào)蛋白的功能性運動分析[J].生物技術通訊,2015(1):74-77   .《中文科技期刊數(shù)據(jù)庫》.2015[引用日期2020-04-08]

3  李慶偉,張撼,逄越.鈣調(diào)蛋白結構、性質(zhì)及其細胞生物學功能的研究進展[J].遼寧師范大學學報(自然科學版),2017,40(01):74-82   .中國知網(wǎng).2017[引用日期2020-04-08]

4  楊坤,張健,蔣華良,等.鈣調(diào)蛋白構象變化路徑[J].大連理工大學學報,2009(4):499-505.   .《中文科技期刊數(shù)據(jù)庫》.2009[引用日期2020-04-08]

5  謝甫綈,陳貴.生物體內(nèi)的一種多功能蛋白—鈣調(diào)蛋白[J].沈陽農(nóng)業(yè)大學學報,1990(2):176-179   .《中文科技期刊數(shù)據(jù)庫》.1990[引用日期2020-04-09]

6  楊麗亞,高菂.鈣調(diào)蛋白的藥用研究[J].西北藥學雜志,2008(2):124-125   .《中文科技期刊數(shù)據(jù)庫》.2008[引用日期2020-04-09]

 

來源:https://www.amyjet.com/products/BML-SE325-0001.shtml

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