α-淀粉酶于 1925 年由庫恩命名，因為水解產物處于 α 構型。1930 年，Ohlsson 發(fā)現了另種淀粉酶，它產生了種 β-甘露糖。他將其命名為β-淀粉酶。1947 年，Meyer等人次從豬胰腺中結晶出這種酶。，丹尼爾森確定了它的分子量。1952 年，考德威爾等人。報道了種改進的純化方法。

早在 1975 年就報道了 α-淀粉酶抑制劑（Marshall 和 Lauda 1975）。α-淀粉酶的個晶體結構來自米曲霉，并于 1979 年確定（Matsuura等人1979）。次年，這種 6 Å 分辨率結構改進為 3 Å 分辨率（Matsuura等人， 1980）。

在 1980 年代，確定了兩種形式（PPAI 和 PPAII）的氨基酸序列（Kluh等人1981 和 Pasero等人1986）。每種形式的三維晶體結構是在 1990 年代確定的，并且發(fā)現實際上是相同的（Qian等人1993 和 Gilles等人1996）。Darnis等人確定了完整的 cDNA 序列。1999 年。

近對 α-淀粉酶的研究包括從天然來源中分離和研究抑制劑的作用（Narita 和 Inouye 2009 和 Suda等人2011）。研究人員還研究了結合碳水化合物對酶穩(wěn)定性的影響（Gopal等人， 2008 年），并分析了抑制劑的結合，旨在設計新的抑制劑（Najafian等人， 2011 年）。

Worthington公司α-淀粉酶的特異性：

α-淀粉酶催化含有 3 個或更多 α-1,4-連接的 D-葡萄糖單元的多糖中內部 α-1,4-葡聚糖鍵的水解，產生麥芽糖和葡萄糖的混合物。另見 Takeshita 和 Hehre (1975)。

Worthingtonα-淀粉酶的分子特征：

動物α-淀粉酶由兩個基因座編碼，amy1（唾液）和amy2（胰腺）。全長 amy cDNA 包含 1565 bp。它包含個 15 個氨基酸的信號肽和個 1536 nt 的開放閱讀框 (ORF)。個 29-nt 的 3＇ 非編碼區(qū)后跟個短 poly(A) 尾。

動物α-淀粉酶包含五個保守區(qū)域，包括在(α/β)8-桶處或周圍的四個和個靠近結構域B的C末端的短序列(Janecek 1993、Svensson 1994和Janecek和Balaz 1995)。人和豬胰腺 α-淀粉酶有 87.1% 相同，只有 64 個氨基酸取代。小鼠和大鼠 α-淀粉酶與豬具有 85.5% 的同性。氨基酸 304-310 在哺乳動物 α-淀粉酶中是保守的，并且被認為與酶促機制有關（Darnis等， 1999）。

Worthingtonα-淀粉酶的應用：

乙醇生產

減少淀粉或糖原分子

Worthington公司α-淀粉酶參考文獻（部分）：

Bernfeld, P.: Amylases alpha ａnd beta, Meth Enzymol 1, 149, 1955

Bertrand, H.: Therapeutical Use of Alpha-Amylase in O.E.L. Pathology, J Gyn Obst Biol Repro 3, 85, 1975

Biely, P., Mislovicova, D., Markovic, O., ａnd Kalac, V.: A New Chromogenic Substrate for Assay ａnd Detection of alpha-Amylase , Anal Biochem 172, 176, 1988

Boyer, E., ａnd Ingle, M.: Extracellular Alkaline Amylase from a Bacillus Species , J Bacteriol 110, 992, 1972

Worthington公司注于生物技術和生命科學研究，診斷，生物制藥和生物加工應用的高質量純化酶，蛋白質，核酸和試劑盒。艾美捷科技是Worthington公司的中國代理商，為科研工作者提供優(yōu)質的產品與服務。

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