1928 年和 1932 年，Schmidt 次展示了腺苷脫氨酶的高特異性（Schmidt 1928 和 1932）。Conway 和 Cook 發(fā)現(xiàn)，與當時研究的其他脫氨酶不同，腺苷脫氨酶不受組織抑制劑、磷酸鹽或碳酸氫鹽的影響（Conway 和 Cook 1939）。后來發(fā)現(xiàn)施密特直使用的組織是腺苷脫氨酶的非常差的來源，康威和庫克發(fā)現(xiàn)小腿粘膜中的高活性。

在整個 1940 年代和 1950 年代，進步研究了反應機理，并對來自不同來源的腺苷脫氨酶進行了純化和研究（Kaplan 1952 和 1955）。

1960 年代，小牛脾臟腺苷脫氨酶的制備得到開發(fā)和精煉，這導致對其酶學性質的更深入了解（Pfronger 1967 a 和 b）。在 1960 年代后期，比較了來自不同物種的腺苷脫氨酶（Wolfendental 1968、Akedo 等人 1970 和 Edwards 等人 1971），進入 1970 年代，研究開始關注人類的腺苷脫氨酶，以更好地了解其與免疫缺陷的聯(lián)系（Meuwissen 和 Pollara 1974 年，以及 Hirschhorn等人1976 年）。

1980 年代的研究增加了腺苷脫氨酶作為包括腦膜炎和肺結核在內的多種疾病的診斷工具的使用（Ribera等人1987 和 Segura等人1989）。1990 年代研究了腺苷脫氨酶抑制劑（Weitberg 和 Corvese 1990），并在 1991 年解析了小鼠腺苷脫氨酶的晶體結構（Wilson等人1991）。

天，人類腺苷脫氨酶因其在醫(yī)學域的重要性而被廣泛研究。正在研究基因調控和基因治療，以了解 ADA 基因調控的臨床意義（Aiuti et al. 2009 和 Wang 2009）。

Worthington公司腺苷脫氨酶的特異性：

腺苷脫氨酶已進化為作用于腺苷，并在實驗室中作用于其衍生物（Sharoyan等人， 2006 年）。此外，腺苷脫氨酶作用于環(huán)脒中的碳-氮鍵而不是肽鍵（White ａnd White 1997）。

Worthington腺苷脫氨酶作品：

腺苷脫氨酶具有 (β/α) 8桶結構基序，并在催化袋中包含個鋅原子。催化活性需要單的、結合的二價陽離子（鋅或鈷）（Cristalli et al. 2001）。

Worthington腺苷脫氨酶分子特征：

在高等真核生物中，兩種不同的同工酶由不同的基因編碼（Maier  et al. 2005）。在人類中，ADA1 是種單鏈 Zn 結合蛋白，幾乎所有的活性都歸因于該蛋白。ADA2 被認為是由單核細胞產生的，并且數(shù)量可以忽略不計。表達受阻的 ADA1 基因突變會導致免疫缺陷，而導致過度表達的突變會導致溶血性貧血（Pospisilova 和 Frebort 2007）。

該酶具有廣泛的系統(tǒng)發(fā)育分布，其序列從細菌到人類高度保守（Chang 1991）。來自低等真核生物的基因不含內含子，而哺乳動物 ADA 基因中 95% 的 DNA 序列被內含子占據(jù)（Pospisilova 和 Frebort 2007）。已經報道了牛、小鼠、人、大腸桿菌、釀酒酵母和弗吉尼亞鏈霉菌的基因序列�；钚晕稽c周圍的氨基酸殘基在哺乳動物中是高度保守的（Cristalli et al. 2001）。人和牛腺苷脫氨酶有 93% 相同（Kelly等人1996），人和小鼠腺苷脫氨酶有 83% 重疊（Wiginton等人1984、Daddona等人1984 和 Yeung等人。1985 年）。該細菌酶與哺乳動物腺苷脫氨酶有 33% 的同性（Kelly等人， 1996）。

Worthington公司腺苷脫氨酶的應用：

1.升高的水平是對各種人類疾病的診斷測試（Ribera等人1987 和 Segura等人1989）

2.肌苷、脫氧肌苷和雙脫氧肌苷合成（Sheid 1996）

3.生物體液中腺苷的測定 (Piras 1973)

4.測定血液中的 5＇-核苷酸酶 (Blackburn et al. 1992)

Worthington公司注于生物技術和生命科學研究，診斷，生物制藥和生物加工應用的高質量純化酶，蛋白質，核酸和試劑盒。艾美捷科技是Worthington公司的中國代理商，為科研工作者提供優(yōu)質的產品與服務。

來源：https://www.amyjet.com/brand/Worthington.shtml