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Worthington公司有關(guān)肌動(dòng)蛋白的研究方案

點(diǎn)擊次數(shù):0發(fā)布時(shí)間:2022/8/29 16:42:00

Worthington公司有關(guān)肌動(dòng)蛋白的研究方案

更新日期:2022/8/29 16:42:00

所 在 地:中國(guó)大陸

產(chǎn)品型號(hào):

簡(jiǎn)單介紹:Worthington注于生物技術(shù)和生命科學(xué)研究,診斷,生物制藥和生物加工應(yīng)用的高質(zhì)量純化酶,蛋白質(zhì),核酸和試劑盒。

相關(guān)標(biāo)簽:Worthington公司 

優(yōu)質(zhì)供應(yīng)

詳細(xì)內(nèi)容

 Worthington公司有關(guān)肌動(dòng)蛋白的歷史:

盡管關(guān)于肌動(dòng)蛋白的發(fā)現(xiàn)者存在些爭(zhēng)論,但人們認(rèn)為,1887 年哈里伯頓是個(gè)制造出含有粗肌動(dòng)蛋白的提取物的人,直到 1942 年,施特勞布 (Straub 1942) 才次分離出純肌動(dòng)蛋白。Straub 初分離肌動(dòng)蛋白的方法與天使用的程序比較相似(Pollard 1990)。然而,當(dāng)時(shí)對(duì)亞微觀水平的肌肉結(jié)構(gòu)知之甚少。

 

1950 年代對(duì)肌動(dòng)蛋白的絲狀結(jié)構(gòu)有了更深入的了解;瑒(dòng)絲模型被開發(fā)出來,并且從那時(shí)起基本保持不變。這理論解釋了肌節(jié)內(nèi)的粗細(xì)絲相互滑過,從而縮短了整個(gè)肌節(jié)的長(zhǎng)度。為了相互滑過,肌球蛋白頭將與肌動(dòng)蛋白絲相互作用,并使用 ATP 彎曲以拉過肌動(dòng)蛋白 (Huxley 2004)

 

在 1960 年代和 1970 年代,獲得并研究了肌動(dòng)蛋白結(jié)構(gòu)的二維 射線模式(Huxley 2004)。在 1980 年代,獲得了肌動(dòng)蛋白分子的個(gè)可解釋的電子密度圖(Hirono等人1989),并表征了 ATP 水解和磷酸鹽解離(Kono 1988)。

 

肌動(dòng)蛋白及其相關(guān)蛋白參與轉(zhuǎn)移的研究在 1990 年代進(jìn)行了研究,并解決了晶體結(jié)構(gòu) (Kabsch et al. 1990)。近的研究集中在肌動(dòng)蛋白在內(nèi)吞作用中的功能(Robertson 等人 2009),并且有人提出肌動(dòng)蛋白是 RNA 生物發(fā)生中染色質(zhì)重塑復(fù)合物的個(gè)組成部分(Percipalle 2009)。

 

該結(jié)構(gòu)包含四個(gè)域。其中兩個(gè)域是相似的 alpha/beta 域,其中包含 ATP 酶催化位點(diǎn)。F-肌動(dòng)蛋白螺旋由 13 個(gè) G-肌動(dòng)蛋白分子組成,每 360 埃重復(fù)次(Branden 和 Tooze 1999)。每個(gè)肌動(dòng)蛋白分子由五個(gè)巰基組成。肌動(dòng)蛋白與肌肉中的原肌球蛋白和肌鈣蛋白復(fù)合物有關(guān)。肌動(dòng)蛋白還包含個(gè)肌球蛋白結(jié)合位點(diǎn),它在肌肉收縮期間與肌球蛋白形成臨時(shí)復(fù)合物,并在僵硬期間永久形成復(fù)合物(Pollard 1990)。

 

Worthington公司肌動(dòng)蛋白

肌動(dòng)蛋白是種在骨骼肌收縮系統(tǒng)中起作用的蛋白質(zhì),它存在于細(xì)絲中。在肌肉中,纖維肌動(dòng)蛋白(F-肌動(dòng)蛋白)是球狀多肽鏈 G-肌動(dòng)蛋白的螺旋聚合物。肌動(dòng)蛋白存在于所有真核生物中,并具有高度保守的蛋白質(zhì)序列(Pollard 1990)。

 

非肌肉細(xì)胞的肌動(dòng)蛋白由與肌肉不同的基因編碼,并且已被發(fā)現(xiàn)與血小板形狀(Lefebvre等人1993)、內(nèi)吞作用(Robertson等人2009)、細(xì)胞運(yùn)動(dòng)(Lazarides 和 Weber 1974)有關(guān))、細(xì)胞分裂 (Hill et al. 1996 )、轉(zhuǎn)移 (Gabbiani et al. 1975) 和細(xì)胞信號(hào)傳導(dǎo) (Liu et al. 1990)。

 

肌動(dòng)蛋白通常以 G-肌動(dòng)蛋白的形式分離,通過添加中性鹽和在中性或微堿性 pH 值下,它可以可逆地轉(zhuǎn)化為粘性聚合纖維形式 F-肌動(dòng)蛋白(Chantler 和 Gratzer 1975)。

  

 

Worthington公司肌動(dòng)蛋白分子特征:

肌動(dòng)蛋白由 376 個(gè)氨基酸組成。高比例的脯氨酸和甘氨酸(分別為 4.9 和 7.5%)殘基有助于 G-肌動(dòng)蛋白的球狀形狀。六種肌動(dòng)蛋白基因在哺乳動(dòng)物和鳥類中表達(dá),這些序列都具有大量同源性(Vandekerckhove 和 Weber 1984)。

 

Worthington公司肌動(dòng)蛋白作品:

該結(jié)構(gòu)包含四個(gè)域。其中兩個(gè)域是相似的 alpha/beta 域,其中包含 ATP 酶催化位點(diǎn)。F-肌動(dòng)蛋白螺旋由 13 個(gè) G-肌動(dòng)蛋白分子組成,每 360 埃重復(fù)次(Branden 和 Tooze 1999)。每個(gè)肌動(dòng)蛋白分子由五個(gè)巰基組成。肌動(dòng)蛋白與肌肉中的原肌球蛋白和肌鈣蛋白復(fù)合物有關(guān)。肌動(dòng)蛋白還包含個(gè)肌球蛋白結(jié)合位點(diǎn),它在肌肉收縮期間與肌球蛋白形成臨時(shí)復(fù)合物,并在僵硬期間永久形成復(fù)合物(Pollard 1990)。

 

Worthington公司注于生物技術(shù)和生命科學(xué)研究,診斷,生物制藥和生物加工應(yīng)用的高質(zhì)量純化酶,蛋白質(zhì),核酸和試劑盒。艾美捷科技Worthington公司的中國(guó)代理商,為科研工作者提供優(yōu)質(zhì)的產(chǎn)品與服務(wù)。

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