酶抑制劑是改變酶的催化作用并因此減慢或在某些情況下停止催化的物質(zhì)。存在三種常見的酶抑制類型——競爭性、非競爭性和底物抑制。

大多數(shù)關(guān)于抑制機制的理論都是基于酶-底物復合物 ES 的存在。如所述，臨時 ES 結(jié)構(gòu)的存在已在實驗室中得到驗證。

當?shù)孜锖皖愃频孜锏奈镔|(zhì)都被添加到酶中時，就會發(fā)生競爭性抑制。種稱為酶催化劑的“鎖匙理論”的理論可以用來解釋為什么會發(fā)生抑制。

艾美捷worthington認為，鎖和鑰匙理論利用了“活動站點”的概念。該概念認為酶表面的個特定部分對底物具有很強的親和力。以這樣的方式固定底物，使其更有利地轉(zhuǎn)化為反應(yīng)產(chǎn)物。如果我們將酶視為鎖，將底物視為鑰匙（圖 1） - 鑰匙插入鎖中，轉(zhuǎn)動，門打開，反應(yīng)繼續(xù)進行。然而，當存在類似于底物的抑制劑時，它將與底物競爭酶鎖中的位置。當抑制劑獲勝時，它獲得鎖定位置但無法打開。因此，觀察到的反應(yīng)減慢，因為些可用的酶位點被抑制劑占據(jù)。 

非競爭性抑制劑被認為是當添加到酶中時以某種方式改變酶使其不能接受底物的物質(zhì)。圖 2。

艾美捷worthington認為，當存在過量的底物時，有時會發(fā)生底物抑制。圖3顯示了在達到大速度后反應(yīng)速度降低。

在這點之后添加到反應(yīng)混合物中的額外量的底物實際上會降低反應(yīng)速率。這被認為是由于有如此多的底物分子競爭酶表面上的活性位點，以至于它們阻塞了這些位點（圖 4）并阻止任何其他底物分子占據(jù)它們。

這會導致反應(yīng)速率下降，因為沒有使用所有存在的酶。

以上，就是艾美捷worthington有關(guān)抑制劑對于酶的活性影響。

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