超氧化物歧化酶 (SOD) 催化 O 2-自由基的破壞。

它保護氧代謝細胞免受超氧化物自由基的有害影響（Petkau et al . 1975; Fridovich 1972, 1973; Lavelle et al . 1973; Paschen ａnd Weser 1973）。它已由 Malmström等人進行了審查。（1975 年）。

McCord (1974) 發(fā)現(xiàn) SOD 保護透明質(zhì)酸鹽免受自由基解聚，并指出外源性 SOD 可能具有抗炎作用 (Salin ａnd McCord 1975)。O 2-離子被認為在衰老、脂質(zhì)過氧化和紅細胞的過氧化溶血中很重要（Fee 和 Teitelbaum 1972），它是由各種酶促反應期間 O 2的單價還原或通過電離輻射形成的。（另見 Fee et al . 1975）。在白細胞吞噬過程中也會形成超氧化物自由基（Allen等人1974；DeChatelet等人1974）。另見 Dionisi等人。（1975 年）。溫特伯恩等人. (1975) 表明 SOD 缺乏可能導致亨氏體溶血性貧血。Fridovich (1986) 報道了超氧自由基的生物學效應。

超氧化物歧化酶在自然界廣泛存在。格雷戈里等人。(1974) 表明它存在于所有氧代謝細胞中。Hewitt 和 Morris (1975) 在厭氧菌中發(fā)現(xiàn)了它。它已從多種來源中純化，例如：真菌（Rapp等人1973）；綠豌豆 (Sawda et al . 1972)；變形鏈球菌(Vance et al . 1972)；小麥胚芽（Beauchamp 和 Fridovich 1973）；大腸桿菌（Gregory等人，1973 年）；釀酒酵母（Goscin 和 Fridovich 1972）和粗糙脈孢菌（Misra 和 Fridovich 1972）。

三種超氧化物歧化酶的特征在于不同的金屬含量。藍綠色的 Cu(II)-Zn(II) 酶來自人和牛的紅細胞，酒紅色的 Mn(III) 蛋白存在于大腸桿菌、雞和大鼠中 (Peeters-Joris et al . 1975) 肝線粒體 (Tyler 1975) 和來自大腸桿菌的黃色 Fe(III) 酶(Villafranca et al . 1974)。有趣的是，雞肝細胞體酶是銅鋅型（Weisiger 和 Fridovich 1973）。皮特斯-喬里斯等人。(1975) 顯示大鼠許多器官中的 SOD 活性。格雷戈里等人。(1973) 報道了細胞內(nèi)位點和功能。

以下數(shù)據(jù)適用的牛紅細胞 SOD 已被廣泛研究。它與來自人類紅細胞和牛心臟的酶相同（Bannister等人1971；Keele等人1971 和 Nyman 1960）。

艾美捷Worthington 牛紅細胞超氧化物歧化酶的化學性質(zhì)：

分子量：32,500 (Keele et al . 1971)。

組成：超氧化物歧化酶由通過二硫鍵連接的兩個相同分子量的亞基組成。分子量為 32,500 (Keele et al . 1971)。每個分子有兩個 Cu(II) 和兩個 Zn(II) 原子（Bannister et al . 1971）。Richardson等人已經(jīng)報道了晶體研究。（1972 年）和利伯曼和費（1973 年）。氨基酸序列由 Steinman、Naik、Abernethy 和 Hill (1974)、Abernethy等人確定。(1974) 和埃文斯等人。（1974）；Richardson等人的亞基三丨結(jié)構(gòu)。（1975 年）。羅蒂里奧等人. (1972, 1973, 1974) 報道了銅和鋅的作用。根據(jù) Forman 和 Fridovich (1973)，鋅具有結(jié)構(gòu)穩(wěn)定作用，而 Cu 2+直接參與催化活性。另見 Calabrese等人。(1991)。鋅和銅都已被去除以產(chǎn)生脫輔基酶（Carrico 和 Deutsch 1970）。Fee 和同事發(fā)表了關(guān)于金屬結(jié)合位點的研究（Fee 1973；Fee 和 DiCorleto 1973；Fee 和 Gaber 1972）。和酶活性(Fee et al . 1973)。比姆等人。(1974) 用鈷、汞和鎘替代鋅的報告。福爾曼等人。(1973) 和 Rigo等人. (1975) 表明組氨酸參與活性位點。Stokes等人已經(jīng)報道了核磁共振研究。(1973)、Lieberman 和 Fee (1973) 和 Villafranca等人。（1974）。Halliwell (1975)、Rigo等人已經(jīng)報道了超氧化物歧化酶的活性和動力學。（1975 年），菲爾登等人。（1974 年），戈達等人。（1974 年）、邁克爾遜（1974 年）、霍奇森和弗里多維奇（1973 年）、羅蒂里奧（1973 年）以及格魯諾和肖普（1989 年）。

消光系數(shù)：該蛋白質(zhì)的特殊之處在于它在 280 nm 處不顯示大吸收（McCord 和 Fridovich 1969；Bannister等人1971）。根據(jù) Symonyan 和 Nalbandyan (1972) A 259 /A 680 = 30。

等電點：4.95 (Bannister et al . 1971)。

抑制劑：qing化物抑制銅鋅SOD，但對雞肝線粒體的錳酶沒有影響（Beauchamp，在 Weisiger 和 Fridovich 1973 中）。SOD 被 H 2 O 2滅活（Symonyan 和 Nalbandyan 1972，Fielden等人1973），并且可能受到通常與之相關(guān)的過氧化氫酶的保護（Bray等人1974）。哈茨等人。(1973) 發(fā)現(xiàn)在些組織中，包括大腦皮層和甲狀腺，存在 SOD，但不存在過氧化氫酶。

穩(wěn)定性：SOD 是種異常穩(wěn)定的酶，盡管它的脫輔酶非常不穩(wěn)定。（福爾曼和弗里多維奇 1973 年）。Worthington SOD 在 5°C 下可保持其活性長達年。

Worthington核心酶：包括：膠原蛋白酶，脫氧核糖核酸酶I，彈性蛋白酶，木瓜蛋白酶，核糖核酸酶，胰蛋白酶等。

Worthington主要研究覆蓋生物技術(shù)和生命科學研究，診斷，生物制藥和生物加工應用的高質(zhì)量純化酶，蛋白質(zhì)，核酸和試劑盒。艾美捷科技是Worthington的中國代理商，為科研工作者提供優(yōu)質(zhì)的產(chǎn)品與服務。

來源：https://www.amyjet.com/brand/Worthington.shtml